Биология. В 3-х томах. Т. 1

5.15. а) Клеточное дыхание (внутреннее, или тканевое дыхание). Жир подвергается окислению.

б) Только водород углевода и жира образует воду при окислении (2Н₂ + О₂ → 2Н₂О), а жиры содержат примерно вдвое больше водорода, чем углеводы, в пересчете на единицу массы.

5.16.

^* (Пептидная связь.)

5.17. a)

б) 2³=8

в) 2¹⁰⁰=1,27·10³⁰

г) 20¹⁰⁰=1,27·10¹³⁰. Это значительно больше, чем число атомов во Вселенной (оно приблизительно равно 10¹⁰⁰)! Таким образом, существуют практически бесконечные возможности для разнообразия белков.

д) 20ⁿ, где n — число аминокислотных остатков в молекуле.

5.18. Примечательно, что отношение числа молекул аденина к тимину всегда равно 1,0, таково же отношение гуанина к цитозину. Другими словами, число молекул аденина равно числу молекул тимина, а гуанина — цитозину. Обратите внимание также на то, что число пуриновых остатков (аденин + гуанин) соответствует числу пиримидиновых остатков (тимин + цитозин). Обнаружено также, что ДНК различных организмов имеют различный состав оснований, т. е. отношение А:Г или Т:Ц варьирует в разных ДНК.

5.19. Аденин должен спариваться с тимином, а гуанин-с цитозином. Этим объясняется наблюдаемое соотношение оснований.

5.20. Сравните объем неизвестного образца, требуемый для восстановления красителя, с объемом 0,1% раствора аскорбиновой кислоты, израсходованным в стандартном промере.

Процентное содержание аскорбиновой кислоты в неизвестном образце = Объем 0,1 аскорбиновой кислоты, израсходованной в стандартном промере/Израсходованный объем неизвестного образца × 0,1/100

5.21. а) Проверьте все три раствора по методу Бенедикта.

Раствор сахарозы после кипячения не образует кирпично-красного осадка. Растворы глюкозы и глюкозы с сахарозой можно различить, предварительно обработав их как для гидролиза (см. тест на нередуцирующие сахара) и повторив тест Бенедикта. Теперь в смеси глюкозы с сахарозой содержится больше редуцирующего сахара. (На практике для получения достоверных результатов лучше использовать растворы Сахаров различной концентрации. Например, 0,05%-ный раствор глюкозы, 0,5%-ный раствор сахарозы и смесь равных объемов 0,1%-ного раствора глюкозы и 1,0%-ного раствора сахарозы.)

б) 1. Бумажная или тонкослойная хроматография.

2. Эффект на плоскополяризованный свет, используемый в поляриметре (и сахароза, и глюкоза являются правовращающими сахарами, но раствор сахарозы вращает плоскость поляризации света сильнее, чем раствор глюкозы).

3. Сахароза превращается в редуцирующие сахара (глюкоза + фруктоза) ферментом сахаразой (инвертазой). Реакцию можно выявить с помощью поляриметра или метода Бенедикта.

5.22. Растворите 10 г глюкозы в дистиллированной воде и доведите объем раствора до 100 мл. (Не растворяйте 10 г глюкозы сразу в 100 мл дистиллированной воды, потому что конечный объем окажется больше 100 мл.)

5.23. Добавьте 10 мл 10%-ного раствора глюкозы к 50 мл 2%-ного раствора сахарозы и доведите объем до 100 мл дистиллированной водой.

Глава 6

6.1. Избыток тепла необратимо изменяет вторичную и третичную структуру фермента. Это означает, что меняется характерная форма фермента и аминокислоты, обычно расположенные рядом друг с другом в функциональном активном центре, теряют свою взаимосвязь. Таким образом, активный центр становится нефункциональным. Как правило, конформация фермента легко нарушается при высоких температурах.

6.2. а) Сначала реакции А и В протекают быстро и образуется большое количество продукта. Затем образование продукта снижается и уже больше не повышается. Это может происходить вследствие того, что 1) весь субстрат перешел в продукт; 2) фермент инактивировался, или 3) достигнута точка равновесия обратимой реакции и субстрат и продукт присутствуют в сбалансированных концентрациях.

б) При повышении температуры 1) начальная скорость реакции увеличивается и 2) фермент становится менее стабильным и быстрее инактивируется.

в) Чувствительность к повышению температуры указывает на белковую природу фермента.

г) При низкой температуре (как в случае с кривой В) скорость образования продукта остается постоянной более 1 ч.

6.3. а) 5,50.

б) 1) пепсин; 2) амилаза слюны.

в) Разрушается активный центр фермента. Происходит модификация ионизируемых групп фермента, особенно тех, которые находятся в активном центре. Таким образом, субстрат более не укладывается в активном центре и каталитическая активность уменьшается.

г) Изменение рН приводит к изменению активности большинства ферментов. Скорость разных ферментативных реакций изменяется в разной степени, поскольку для активности каждого фермента характерен свой оптимум рН. Жизнь каждой клетки зависит от тонкой сбалансированности их ферментных систем, поэтому любое изменение ферментативной активности может вызвать гибель клетки или всего многоклеточного организма.

д) См. рис. 6.3 (отв.).

Рис. 6.3. (отв.). Активность каталазы, расщепляющей пероксид водорода при различных рН