ЗНАК ВОПРОСА 1994 № 04

Это двуцепочная молекула, похожая на спиральную винтовую лестницу, ступеньками которой являются комплементарные пары азотистых оснований (соединений, имеющих в своем составе азот). Основания представляют собой «буквы» генетического кода. Таких букв всего 4: Аденин, Гуанин, тимин и цитозин. Последние два, вернее их названия, напечатаны с маленьких букв потому, что молекулы тимина и цитозина примерно в два раза меньше по своим размерам, чем Аденина и Гуанина. «Боковины» лестницы составлены молекулами сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты Н3РО4, что можно видеть на схеме

Сахар — Фосфат — Сахар — Фосфат —

Сахар — Фосфат — Сахар — Фосфат

А: т

Г: ц

А: т

Г: ц

Сахар — Фосфат — Сахар — Фосфат —

Сахар — Фосфат — Сахар — Фосфат

Из схемы видно, что в комплементарных парах Аденин всегда соединен с тимином, а Гуанин с цитозином. Замена того или иного основания — «буквы» — приводит к нарушению комплементарности, что внешне проявляется в виде мутации: изменение окраски, нарушения функции белка, в результате чего может развиваться заболевание или даже наступить смерть. Уже говорилось, что в природе мутации носят случайный характер.

Но так ли уж «случайна» эта случайность? И как быть на молекулярном уровне со старым как мир спором о том, что было вначале — яйцо или курица?

На эти вопросы пытались еще в 1943 году ответить Дельбрюк и Луриа, которые установили, что в системе фаг — бактерия мутации случайны. Спустя почти полстолетия Дж. Кэйрнс из Гарвардского университета так писал об их результатах: «Доктрина, столь пылко защищаемая, есть негативное утверждение: внешний признак никогда не предшествует генам! Но как же проверить «полезность» мутации до их закрепления в генах? Для организма не представляется трудной задача проверки признака до его закрепления в генах».

Вывод этот был сделан на основании экспериментов, проведенных Кэйрнсом с бактериями, которым, например, вместо привычного им черного хлеба стали давать белый или наоборот. Оказалось, что при такой смене бактерии вполне сознательно производят переключение генов, ответственных за усвоение нового источника питания. Получается, что в конкретных случаях мутации и не столь уж случайны. Случайно лишь то, в каких клетках они произойдут. Главное — сохранение вида.

До сих пор мы говорили о мутациях на генном уровне. Но ген сам по себе в клетке не «работает». Ген можно сравнить лишь с магнитной лентой видео- или аудиокассеты с записанной на ней изображением или музыкой. Но для «прокручивания» кассеты необходимы магнитофон и телевизор. Таким «прокручивающим» устройством в клетке является белок. И мутация в белке выражается в замене той или иной аминокислоты, или «кирпичика», из которого, как уже говорилось выше, строится молекула белка.

Одним из таких функциональных белков является альфа-кристаллин (аК) хрусталика глаза, то есть той «линзочки», с помощью которой фокусируется свет на сетчатке нашего органа зрения. Известно, что животным, ведущим подземный образ жизни, глаза практически не нужны. Одним из таких животных является ближневосточный спаллакс — нечто среднее между подземной крысой и кротом. Вот уже 40 миллионов лет спаллакс живет под землей. Сегодня глаза у него даже не прорезаются!

Тем не менее хрусталик и сетчатка глаза образуются. Белки хрусталика настолько изменились за долгие годы подземной эволюции, что хрусталик не может менять свою кривизну и фокусировать луч света на сетчатке. Тем не менее, как показали лабораторные исследования, спаллакс способен реагировать на свет!

Так при зимнем освещении, то есть с коротким световым днем,' он надевает роскошную пушистую шубу, хотя температура в комнате поддерживалась на уровне 22 °C. Если же продолжительность светового дня увеличивали до 16 часов, то он сбрасывал шубу, несмотря на снижение температуры до 17 °C.

Сравнение аминокислотных последовательностей белка аК спаллакса и его эволюционных родственников показало, что последовательность эта состоит из 173 аминокислот (как бусин в ожерелье). В а К спаллакса обнаружено 9 аминокислотных замен по сравнению с более эволюционно древними крысами, мышами и хомячками. Выяснилось, что скорость эволюционного изменения в «ненужном» белке спаллакса в четыре раза выше, чем в «работающем» белке. Выяснилось также, что в аК спаллакса произошли замены даже в четырех стабильных, или консервативных, метах, которые неизменны у 72 видов позвоночных — от рыб до человека. Получается, что когда белок функционирует, то об эволюции говорить вообще не приходится!

Приведем еще один последний пример отсутствия подобной эволюции. Речь пойдет о так называемом раковом белке рп21 «рас». В норме этот белок массой 21 000 дальтон, или углеродных единиц, «сидит» под клеточной оболочкой и выполняет важнейшую регуляторную функцию, не давая клетке безостановочно делиться и превращаться в раковую.