Тайна жизни: Как Розалинд Франклин, Джеймс Уотсон и Фрэнсис Крик открыли структуру ДНК

Еще до решения этой задачи Полинг начал размышлять о том, как гены воспроизводятся и как передаются признаки от одного поколения другому{268}. В 1940 г. он написал короткую статью в соавторстве с Максом Дельбрюком, также работавшим в Калифорнийском технологическом институте. (Дельбрюк восхищался книгой Шрёдингера «Что такое жизнь?», а Полинг находил ее пустой болтовней{269}.) Эта статья, опубликованная в журнале

Science, опровергала идею немецкого физика-теоретика Паскуаля Йордана, считавшего, что в основе наследственности лежит передача информации между одинаковыми молекулами. Опираясь на свои знания о ковалентных связях, Полинг и Дельбрюк предсказали: «Эти взаимодействия таковы, что обеспечивают стабильность системы из двух противопоставленных молекул с комплементарными

структурами, а не из двух молекул с непременно одинаковыми структурами»{270}. Так взаимодействуют ключ и замок: зубцу ключа (одной молекулы) соответствует углубление в замке (комплементарной молекуле). В 1940-е гг. Полинг продвигал эту завораживающую, но пока не доказанную гипотезу{271}, и она не осталась не замеченной Джеймсом Уотсоном и Фрэнсисом Криком. Комплементарность – один из важнейших принципов, позволивших раскрыть тайну строения ДНК.

В этот период Полинг предпочитал работать вместе с биохимиком Робертом Кори, превосходно владевшим рентгеновской кристаллографией. Вследствие перенесенного в детстве полиомиелита у Кори была частично парализована левая рука и он сильно хромал, так что ходил с палочкой, отличался хрупкой конституцией и застенчивостью. Получив степень PhD в области химии в Корнеллском университете в 1924 г., Кори преподавал там аналитическую химию до 1928 г., когда ему дали стипендию Рокфеллеровского института медицинских исследований, где в 1930 г. предложили место на кафедре биофизики. В этом же институте Освальд Эвери изучал «трансформирующую субстанцию» у пневмококков. К сожалению, в 1937 г. лабораторию Кори распустили, потому что во время Великой депрессии даже Рокфеллерам пришлось затянуть пояса.

Затем Кори перешел в Национальный институт здоровья в Вашингтоне (округ Колумбия), где получил грант на один год, по окончании которого обратился к Полингу с просьбой взять его в Калифорнийский технологический институт. Он так стремился к научной деятельности, что предложил привезти собственное оборудование и не получать заработок. Полинг согласился, и Кори стал научным сотрудником его лаборатории без оплаты, но ценность была не в деньгах. Хотя помимо работы они не сблизились, Полинг всячески способствовал карьере Кори и неоднократно, хотя и безуспешно номинировал его на Нобелевскую премию. Под руководством Полинга Кори неуклонно рос в академической иерархии и в 1949 г. стал профессором. Друг Кори, химик Ричард Марш, также занимавшийся рентгеновской кристаллографией, характеризовал его как замкнутого человека: «Не любит никакие общественные мероприятия и предпочитает сидеть дома с женой, слушая Гилберта и Салливана или, скажем, ухаживая за газоном». По словам Марша, Кори был полной противоположностью Полинга, который любил быть в центре внимания. Полинг умел читать лекции столь завораживающе и увлекательно, что слушатели казались опоенными колдовским зельем. А тем временем выходила тщательно написанная статья с убедительными данными, полученными Кори, сутью которого были скрупулезность и внимательность{272}.

Этот необычный тандем трудился над разгадкой структуры аминокислот слаженно и словно без заметных усилий. Кори занялся структурой простейшей аминокислоты – глицина. После того как он корректно описал каждый атом этой структуры, Полинг поручил ему дипептид из двух остатков глицина – 2,5-дикетопиперазин, и далее они продолжали увеличивать сложность молекулы, пока не получили данные, необходимые для изучения полипептидов. Цель состояла в том, чтобы установить расположение каждого атома в белковой молекуле, используя длины и углы связей в более простых молекулах, путем дедукции, моделирования и сравнения моделей с наблюдаемыми параметрами реальных белков.