Биология. В 3-х томах. Т. 1

5.17. а) Напишите аминокислотные последовательности всех трипептидов, которые можно построить из двух разных аминокислот А и В.

б) Исходя из того, что у вас при этом получилось, составьте формулу для определения числа различных трипептидов, которые могут быть построены из двух разных аминокислот.

в) Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков можно построить из двух разных аминокислот?

г) Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков (а это сравнительно небольшой белок) можно построить из всех 20 стандартных аминокислот?

д) Сколько пептидов или полипептидов (заданной длины) можно построить из всех 20 стандартных аминокислот?

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад) (рис. 5.34). Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Рис. 5.34. Структура α-спирали. А. Показаны α-атомы углерода. Соединяющая их линия описывает α-спираль. Б. Модель α-спирали из стержней и шариков. В. Часть α-спирали в растянутом виде. Спираль стабилизируется водородными связями

Полностью α-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так что α-спираль — это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация. Тем не менее большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются также участки β-слоя и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствуют наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.

β-Слой, или складчатый слой, — это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой формой. Фиброин состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией α-спирали. Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей, возникающих между С=O- и NH-группами одной цепи и NH- и С=O-группами соседних цепей. В этом случае в образовании водородных связей также принимают участие все NH- и С=О-группы, т. е. структура тоже весьма стабильна. Такая конформация полипептидных цепей называется (β-конформацией, а структура в целом — складчатым слоем (рис. 5.35). Фиброин обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя.

Рис. 5.35. Складчатый слой. Полипептидные цепи удерживаются рядом друг с другом при помощи водородных связей, образующихся между NH- и СО-группами. R-группы аминокислот располагаются над и под плоскостью этого складчатого слоя. А. Две антипараллельные полипептидные цепи. Б. Структура из трех полипептидных цепей изображена здесь так, чтобы показать складки между R-группами