Биология. В 3-х томах. Т. 1

Аминокислоты — это бесцветные кристаллические твердые вещества. Обычно они растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т. е. проявляются свойства и кислот, и оснований.

Каждая аминокислота характеризуется определенным значением рН, при котором она существует в нейтральной цвиттерионной форме в виде четко выраженного биополя (рис. 5.24). Если при этом значении рН поместить аминокислоту в электрическое поле, то она не будет перемещаться ни к катоду, ни к аноду. Значение рН, соответствующее этому электрически нейтральному состоянию, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для каждой аминокислоты характерна, следовательно, своя особая изоэлектрическая точка.

Рис. 5.24. Нейтральная цвиттерионная форма аминокислоты

(-NH₂, основная группа, обладает сильным сходством к H⁺ — ионам)

(-COOH, кислотная группа, диссоциирует с высвобождением H⁺-ионов)

Амфотерная природа аминокислот существенна в биологическом отношении, так как она означает, что аминокислоты способны в растворах действовать как буферы — препятствовать изменениям рН. Достигается это благодаря тому, что при повышении рН они выступают в роли доноров Н⁺ — ионов, а при понижении — в роли акцепторов этих ионов. На рис. 5.25 показано, что происходит, когда к аминокислоте при значении рН, равном ее изоэлектрической точке, добавляют какую-либо кислоту (А) или какое-либо основание (Б).

Рис. 5.25. Влияние кислоты и основания на изоэлектрическую точку аминокислоты. Вверху показана цвиттерионная форма аминокислоты при изоэлектрической точке, при которой суммарный заряд молекулы равен нулю. А. К раствору аминокислоты добавляется кислота (рН понижается). Аминокислота присоединяет ионы Н⁺, приобретает положительный заряд и будет теперь в электрическом поле перемещаться к отрицательному электроду (катоду). Ее суммарный заряд становится положительным. Б. К раствору добавляется основание. Аминокислота отдает ионы Н⁺ (рН повышается), приобретает отрицательный заряд и будет теперь в электрическом поле перемещаться к положительному электроду (аноду). Ее суммарный заряд становится отрицательным

5.4.3. Связи

Аминокислоты способны образовывать ряд химических связей с различными реакционноспособными группами. Ниже мы убедимся в том, что это их свойство крайне существенно для структуры и функции белков.

Пептидная связь

Эта связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь — пептидной связью (рис. 5.26). Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (рис. 5.27).

Рис. 5.26. Образование дипептида в результате конденсации двух аминокислот

Рис. 5.27. Часть молекулы полипептида, образованная тремя остатками аминокислоты. Пептидные связи обозначены звездочкой

5.16. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из аланина, глицина и серина, соединенных в указанном порядке.

Ионная связь

При подходящем значении рН ионизированная аминогруппа может взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате чего возникает ионная связь (рис. 5.28). В водной среде ионные связи значительно слабее ковалентных; они могут разрываться при изменении рН среды.

Рис. 5.28. Образование ионной связи

Дисульфидная связь

Когда соединяются две молекулы цистеина, их сульфгидрильные (-SH) группы, оказавшиеся по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь (рис. 5.29). Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями, так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи. Это обстоятельство играет важную роль в белковой структуре (рис. 5.32 и 5.33).

Рис. 5.29. Образование дисульфидной связи

Водородная связь

Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом или азотом в группах -ОН или -NH, стремятся обобществить электроны с находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода, например с кислородом группы =СО (рис. 5.30). Образующаяся в результате этого водородная связь слаба, но такие связи возникают очень часто, так что общий их вклад в стабильность молекулярной структуры (например, структуры шелка) весьма значителен (рис. 5.35, А).

Рис. 5.30. Образование водородной связи