Справочник сыроеда. Краткое руководство по питанию свежей растительной пищей

На рисунках 4.51 и 4.52 на следующей странице, где приводится необычный, однако полезный анализ, демонстрируется общий профиль белков и незаменимых аминокислот в 2 500 ккал грудного молока в сравнении с таким же количеством калорий пшеницы и кукурузы. На одну калорию пшеницы и кукурузы приходится гораздо большее количество белка в целом и почти всех незаменимых аминокислот в сравнении с молоком. Лизин в пшенице и триптофан в кукурузе – исключения, поскольку в этих продуктах они содержатся примерно в таком же количестве, что и в грудном молоке. Ввиду такого прямого сравнения разумно сделать вывод, что если мы считаем грудное молоко полноценным белком, то стоит считать таковыми также кукурузу и пшеницу.

Верно и обратное: если пшеницу и кукурузу считать неполноценным белком, грудное молоко также неизбежно нужно считать неполноценным белком. Это идёт вразрез с реальностью, поскольку молоко матери зачастую было для маленьких детей на протяжении всей человеческой истории единственным источником белка, при этом в итоге они росли и развивались правильно.

Пожалуйста, имейте в виду, я привожу эти сведения только для иллюстрации! Я не рекомендую взрослым в принципе употреблять в пищу грудное молоко или молоко любого другого млекопитающего, поскольку молоко предназначено для развития детёнышей соответствующего вида. Такой анализ – это просто упражнение, мысленный эксперимент, цель которого показать, что, возможно, нам стоит пересмотреть свои представления о полноценном и неполноценном белке и проверить, всегда ли можно точно экстраполировать исследования одного вида на другой.

Рис. 4.51. Общее содержание белка в 2 500 ккал грудного молока, пшеницы и кукурузы в сравнении с рекомендациями ВОЗ для человека весом 68 кг

Рис. 4.52. Содержание незаменимых аминокислот в 2 500 ккал грудного молока, пшеницы и кукурузы в сравнении с рекомендациями ВОЗ для человека весом 68 кг

Нам часто говорят, что большая часть белка в растениях – неполноценный белок и что растительный белок лишь в некоторых продуктах является полноценным, например в сое или киноа. Оказывается, всё наоборот. Большая часть цельных растительных продуктов, которые мы проанализировали, содержит полноценный белок, если наш умеренно активный человек-образец получает из пищи рекомендуемое число калорий. Из нашей выборки овощей, орехов, семян, морских овощей, цельных зерновых культур и бобовых очевидно, что большая часть растительных белков являются полноценными, за редким исключением. Неполноценный растительный белок – скорее, исключение, чем правило.

Влияние тепловой обработки на биодоступность белка

Все мы видели, каким образом тепловая обработка может влиять как на текстуру, так и на вкус продуктов. Когда блинное тесто превращается в блины или кексы, хлеб – в тост, а мясо обжаривается на гриле или запекается, происходят различные химические реакции, которые возникают только при наличии высокой температуры. Какие-то вещества утрачиваются, какие-то принимают новую форму, и образуются новые соединения.

Классический пример того, как тепловая обработка меняет структуру пищевого белка, – яичный белок, который является прозрачным и жидким в сыром виде и становится белым и твёрдым после приготовления. Яичные белки состоят преимущественно из белка, поэтому тот факт, что вкус и текстура яичных белков изменяются при тепловой обработке, показывает, что структура белка, из которого они состоят, изменяется под воздействием высокой температуры.

Каждая аминокислота обладает собственной уникальной структурой, и это делает некоторые аминокислоты более восприимчивыми к воздействию тепла, чем другие, при этом самым восприимчивым является лизин. Поскольку структура лизина и других веществ, содержащихся в пище, изменяется в процессе приготовления, лизин в своей новой форме теперь может вступать в реакцию с некоторыми другими вновь сформировавшимися веществами и образовывать новые продукты, которые отсутствовали в пище до её тепловой обработки. Поскольку теперь лизин входит в новый продукт, он больше не является биологически доступным и не может использоваться в качестве отдельной аминокислоты. Лизин в этой форме известен как заблокированный, или инактивированный, лизин. В исследовании, проведённом в Университете г. Киль в Германии, было обнаружено, что более 50 % лизина в продуктах питания может блокироваться в зависимости от продукта и способа его нагревания, а при более высоких температурах и длительном времени приготовления происходит более масштабная блокировка лизина. Другие незаменимые аминокислоты, которые, как известно, подобным же образом преобразуются под воздействием тепла, – это триптофан, метионин, треонин, лейцин и изолейцин.